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© Michel Huerre
Coupe histologique de foie de patient atteint d'une hépatite C chronique active avec infiltrat (opacité) folliculaire (lymphocytes) (Grossissement X 400). L'hépatite C chronique peut être à l'origine de cirrhose et cancer du foie
Publication : The Journal of general virology

Molecular basis for the interaction between rabies virus phosphoprotein P and the dynein light chain LC8: dissociation of dynein-binding properties and transcriptional functionality of P

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
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Technique

Publié sur The Journal of general virology - 01 Nov 2001

Poisson N, Real E, Gaudin Y, Vaney MC, King S, Jacob Y, Tordo N, Blondel D

Lien vers Pubmed [PMID] – 11602781

J. Gen. Virol. 2001 Nov;82(Pt 11):2691-6

The lyssavirus phosphoprotein P is a co-factor of the viral RNA polymerase and plays a central role in virus transcription and replication. It has been shown previously that P interacts with the dynein light chain LC8, which is involved in minus end-directed movement of organelles along microtubules. Co-immunoprecipitation experiments and the two-hybrid system were used to map the LC8-binding site to the sequence (139)RSSEDKSTQTTGR(151). Site-directed mutagenesis of residues D(143) and Q(147) to an A residue abolished binding to LC8. The P-LC8 association is not required for virus transcription, since the double mutant was not affected in its transcription ability in a minigenome assay. Based on the crystal structure of LC8 bound to a peptide from neuronal nitric oxide synthase, a model for the complex between the peptide spanning residues 140-150 of P and LC8 is proposed. This model suggests that P binds LC8 in a manner similar to other LC8 cellular partners.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11602781