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© Nadia Naffakh, Institut Pasteur
Immunofluorescence detection of influenza virus nucleoprotein in infected cells
Publication : PLoS pathogens

Influenza virus ribonucleoprotein complexes gain preferential access to cellular export machinery through chromatin targeting

Domaines Scientifiques
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Publié sur PLoS pathogens - 01 Sep 2011

Chase GP, Rameix-Welti MA, Zvirbliene A, Zvirblis G, Götz V, Wolff T, Naffakh N, Schwemmle M

Lien vers Pubmed [PMID] – 21909257

PLoS Pathog. 2011 Sep;7(9):e1002187

In contrast to most RNA viruses, influenza viruses replicate their genome in the nucleus of infected cells. As a result, newly-synthesized vRNA genomes, in the form of viral ribonucleoprotein complexes (vRNPs), must be exported to the cytoplasm for productive infection. To characterize the composition of vRNP export complexes and their interplay with the nucleus of infected cells, we affinity-purified tagged vRNPs from biochemically fractionated infected nuclei. After treatment of infected cells with leptomycin B, a potent inhibitor of Crm1-mediated export, we isolated vRNP export complexes which, unexpectedly, were tethered to the host-cell chromatin with very high affinity. At late time points of infection, the cellular export receptor Crm1 also accumulated at the same regions of the chromatin as vRNPs, which led to a decrease in the export of other nuclear Crm1 substrates from the nucleus. Interestingly, chromatin targeting of vRNP export complexes brought them into association with Rcc1, the Ran guanine exchange factor responsible for generating RanGTP and driving Crm1-dependent nuclear export. Thus, influenza viruses gain preferential access to newly-generated host cell export machinery by targeting vRNP export complexes at the sites of Ran regeneration.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21909257