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© Ahmed Haouz
Cristaux d'une protéine de Mycobacterium tuberculosis produits dans le cadre du Grand Programme Horizontal sur la Tuberculose à l'Institut Pasteur. La caractérisation structurale de protéines mycobactériennes aide à une meilleure compréhension de la physiologie et de la pathogénicité des mycobactéries et fournit un point de départ pour la conception de nouveaux agents antibactériens.
Publication : Antioxidants & redox signaling

In the absence of thioredoxins, what are the reductants for peroxiredoxins in Thermotoga maritima?

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Antioxidants & redox signaling - 24 Sep 2012

Couturier J, Prosper P, Winger AM, Hecker A, Hirasawa M, Knaff DB, Gans P, Jacquot JP, Navaza A, Haouz A, Rouhier N

Lien vers Pubmed [PMID] – 22866991

Antioxid. Redox Signal. 2013 May;18(13):1613-22

Three peroxiredoxins (Prxs) were identified in Thermotoga maritima, which possesses neither glutathione nor typical thioredoxins: one of the Prx6 class; one 2-Cys PrxBCP; and a unique hybrid protein containing an N-terminal 1-Cys PrxBCP domain fused to a flavin mononucleotide-containing nitroreductase (Ntr) domain. No peroxidase activity was detected for Prx6, whereas both bacterioferritin comigratory proteins (BCPs) were regenerated by a NADH/thioredoxin reductase/glutaredoxin (Grx)-like system, constituting a unique peroxide removal system. Only two of the three Grx-like proteins were able to support peroxidase activity. The inability of TmGrx1 to regenerate oxidized 2-Cys PrxBCP probably results from the thermodynamically unfavorable difference in their disulfide/dithiol E(m) values, -150 and -315 mV, respectively. Mutagenesis of the Prx-Ntr fusion, combined with kinetic and structural analyses, indicated that electrons are not transferred between its two domains. However, their separate activities could function in a complementary manner, with peroxide originating from the chromate reductase activity of the Ntr domain reduced by the Prx domain.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22866991