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© Adeline Mallet
Nématodes Caenorhabditis elegans en microscopie électronique à balayage.
Publication : RNA (New York, N.Y.)

Cytoplasmic LSM-1 protein regulates stress responses through the insulin/IGF-1 signaling pathway in Caenorhabditis elegans

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
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Technique

Publié sur RNA (New York, N.Y.) - 06 Jul 2015

Cornes E, Porta-De-La-Riva M, Aristizábal-Corrales D, Brokate-Llanos AM, García-Rodríguez FJ, Ertl I, Díaz M, Fontrodona L, Reis K, Johnsen R, Baillie D, Muñoz MJ, Sarov M, Dupuy D, Cerón J

Lien vers Pubmed [PMID] – 26150554

RNA 2015 Sep;21(9):1544-53

Genes coding for members of the Sm-like (LSm) protein family are conserved through evolution from prokaryotes to humans. These proteins have been described as forming homo- or heterocomplexes implicated in a broad range of RNA-related functions. To date, the nuclear LSm2-8 and the cytoplasmic LSm1-7 heteroheptamers are the best characterized complexes in eukaryotes. Through a comprehensive functional study of the LSm family members, we found that lsm-1 and lsm-3 are not essential for C. elegans viability, but their perturbation, by RNAi or mutations, produces defects in development, reproduction, and motility. We further investigated the function of lsm-1, which encodes the distinctive protein of the cytoplasmic complex. RNA-seq analysis of lsm-1 mutants suggests that they have impaired Insulin/IGF-1 signaling (IIS), which is conserved in metazoans and involved in the response to various types of stress through the action of the FOXO transcription factor DAF-16. Further analysis using a DAF-16::GFP reporter indicated that heat stress-induced translocation of DAF-16 to the nuclei is dependent on lsm-1. Consistent with this, we observed that lsm-1 mutants display heightened sensitivity to thermal stress and starvation, while overexpression of lsm-1 has the opposite effect. We also observed that under stress, cytoplasmic LSm proteins aggregate into granules in an LSM-1-dependent manner. Moreover, we found that lsm-1 and lsm-3 are required for other processes regulated by the IIS pathway, such as aging and pathogen resistance.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26150554