Tapez votre recherche ici
  • Équipes
  • Membres
  • Projets
  • Événements
  • Appels
  • Emplois
  • publications
  • Logiciel
  • Outils
  • Réseau
  • Équipement

Un petit guide pour l'utilisation de la recherche avancée :

  • Tip 1. Utilisez "" afin de chercher une expression exacte.
    Exemple : "division cellulaire"
  • Tip 2. Utilisez + afin de rendre obligatoire la présence d'un mot.
    Exemple : +cellule +stem
  • Tip 3. Utilisez + et - afin de forcer une inclusion ou exclusion d'un mot.
    Exemple : +cellule -stem
e.g. searching for members in projects tagged cancer
Search for
Compteur
IN
OUT
Contenu 1
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Contenu 2
  • member
  • team
  • department
  • center
  • program_project
  • nrc
  • whocc
  • project
  • software
  • tool
  • patent
  • Personnel Administratif
  • Chargé(e) de Recherche Expert
  • Directeur(trice) de Recherche
  • Assistant(e) de Recherche Clinique
  • Professeur(e)
  • Etudiant(e) M2
  • Aide technique
  • Chercheur(euse) Contractuel(le)
  • Chercheur(euse) Permanent(e)
  • Pharmacien(ne)
  • Etudiant(e) en thèse
  • Médecin
  • Post-doctorant(e)
  • Chef(fe) de Projet
  • Chargé(e) de Recherche
  • Ingénieur(e) de Recherche
  • Chercheur(euse) Retraité(e)
  • Technicien(ne)
  • Etudiant(e)
  • Vétérinaire
  • Visiteur(euse) Scientifique
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Départment
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Centre National de Référence
  • Directeur(trice) Adjoint(e) de Plateforme
  • Directeur(trice) de Centre
  • Directeur(trice) de Départment
  • Directeur(trice) d'Institut
  • Directeur(trice) de Centre National de Référence
  • Chef(fe) de Groupe
  • Responsable de Plateforme
  • Responsable opérationnel et administratif
  • Responsable de Structure
  • Président(e) d'honneur de Département
  • Coordinateur(trice) du Labex
Recherche
Revenir
Haut de page
Partagez
© Charles Dauguet
Virus VIH-2, second virus du sida isolé en 1985 par l'équipe du Pr. Montagnier de l'Institut Pasteur.
Publication : Virology

Contribution of SAM and HD domains to retroviral restriction mediated by human SAMHD1

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Virology - 13 Nov 2012

White TE, Brandariz-Nuñez A, Valle-Casuso JC, Amie S, Nguyen L, Kim B, Brojatsch J, Diaz-Griffero F

Lien vers Pubmed [PMID] – 23158101

Virology 2013 Feb;436(1):81-90

The human SAMHD1 protein is a novel retroviral restriction factor expressed in myeloid cells. Previous work has correlated the deoxynucleotide triphosphohydrolase activity of SAMHD1 with its ability to block HIV-1 and SIV(mac) infection. SAMHD1 is comprised of the sterile alpha motif (SAM) and histidine-aspartic (HD) domains; however the contribution of these domains to retroviral restriction is not understood. Mutagenesis and deletion studies revealed that expression of the sole HD domain of SAMHD1 is sufficient to achieve potent restriction of HIV-1 and SIV(mac). We demonstrated that the HD domain of SAMHD1 is essential for the ability of SAMHD1 to oligomerize by using a biochemical assay. In agreement with previous observations, we mapped the RNA-binding ability of SAMHD1 to the HD domain. We also demonstrated a direct interaction of SAMHD1 with RNA by using enzymatically-active purified SAMHD1 protein from insect cells. Interestingly, we showed that double-stranded RNA inhibits the enzymatic activity of SAMHD1 in vitro suggesting the possibility that RNA from a pathogen might modulate the enzymatic activity of SAMHD1 in cells. By contrast, we found that the SAM domain is dispensable for retroviral restriction, oligomerization and RNA binding. Finally we tested the ability of SAMHD1 to block the infection of retroviruses other than HIV-1 and SIV(mac). These results showed that SAMHD1 blocks infection of HIV-2, feline immunodeficiency virus (FIV), bovine immunodeficiency virus (BIV), Equine infectious anemia virus (EIAV), N-tropic murine leukemia virus (N-MLV), and B-tropic murine leukemia virus (B-MLV).

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23158101