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Publication : The Journal of biological chemistry

Binding of AP-1 Golgi adaptors to membranes requires phosphorylated cytoplasmic domains of the mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor II receptor

Domaines Scientifiques
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Publié sur The Journal of biological chemistry - 25 Oct 1993

Le Borgne R, Schmidt A, Mauxion F, Griffiths G, Hoflack B

Lien vers Pubmed [PMID] – 8226766

J. Biol. Chem. 1993 Oct;268(30):22552-6

In mammalian cells, clathrin-coated vesicles mediate transport of the lysosomal enzyme receptors from the trans-Golgi network to the endocytic pathway. A critical step of this process is the recruitment of Golgi-specific adaptors onto Golgi membranes for efficient clathrin polymerization. An in vitro assay was used here to quantitate this event in streptolysin-O-permeabilized NRK cells. At 37 degrees C, these interactions are cytosol- and energy-dependent, sensitive to GTP gamma S (guanosine 5′-O-(thiotriphosphate)) and brefeldin A. We report that Golgi-specific adaptor binding is enhanced in mannose 6-phosphate/insulin-like growth factor II (IGF II) receptor-overexpressing cells and reduced in mannose 6-phosphate receptor-deficient cells. Furthermore, adaptor binding is partially inhibited after addition of soluble cytoplasmic domains of the mannose 6-phosphate/IGF II receptor. Almost complete inhibition is only observed when this domain is phosphorylated on serines 2421 and 2492, a major modification acquired during exit of the receptor from the Golgi. These results show that the mannose 6-phosphate/IGF II receptor is part of the components that recruit the Golgi-specific adaptors and that its phosphorylation is an important feature for high affinity interactions with sorting components.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8226766