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© Institut Pasteur
Cells infected for 24 hrs with C. Trachomatis. The cell nuclei are labelled in blue, the bacteria appear yellow, within the inclusion lumen. A bacterial protein secreted out the inclusion into the host cytoplasm id labelled in red.
Publication : Nature structural biology

A potent new mode of beta-lactamase inhibition revealed by the 1.7 A X-ray crystallographic structure of the TEM-1-BLIP complex

Domaines Scientifiques
Maladies
Organismes
Applications
Technique

Publié sur Nature structural biology - 01 mars 1996

Strynadka NC, Jensen SE, Alzari PM, James MN

Lien vers Pubmed [PMID] – 8605632

Nat. Struct. Biol. 1996 Mar;3(3):290-7

The structure of TEM-1 beta-lactamase complex with the inhibitor BLIP has been determined at 1.7 angstrom resolution. The two tandemly repeated domains of BLIP form a polar, concave surface that docks onto a predominantly polar, convex protrusion on the enzyme. The ability of BLIP to adapt to a variety of class A beta-lactamases is most likely due to an observed flexibility between the two domains of the inhibitor and to an extensive layer of water molecules entrapped between the enzyme and inhibitor. A beta-hairpin loop from domain 1 of BLIP is inserted into the active site of the beta-lactamase. The carboxylate of Asp 49 forms hydrogen bonds to four conserved, catalytic residues in the beta-lactamase, thereby mimicking the position of the penicillin G carboxylate observed in the acyl-enzyme complex of TEM-1 with substrate. This beta-hairpin may serve as a template with which to create a new family of peptide-analogue beta-lactamase inhibitors.